O Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia NanoBioEstruturas e Simulação NanoBioMolecular (INCT NanoBioSimes) realiza um workshop sobre biotecnologia molecular de produtos naturais, entre esta quarta-feira (21) e a sexta (23), na Universidade Federal do Ceará (UFC), em Fortaleza. O evento será também uma homenagem ao grupo de pesquisa pioneiro no processo de cristalização de proteínas moleculares na Região Nordeste do país, trabalho iniciado há exatos dez anos, e que originou o INCT.
Os dias iniciais da ação serão destinados às apresentações dos líderes dos grupos de pesquisa vinculados ao instituto e à aula inaugural do Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia de Produtos Naturais, em nível de mestrado e doutorado, curso aprovado pela Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (Capes) em 2013. O programa foi baseado no âmbito das atividades de pesquisa e interação do instituto.
No último dia, um painel celebrará dez anos de cristalografia de proteínas no Nordeste. O processo consiste em decifrar estruturas de moléculas para posterior uso dos dados no desenvolvimento de ferramentas voltadas para os setores de alimentação, biotecnologia e saúde, entre outros.
“A análise estrutural de potenciais alvos farmacológicos foi baseado no estudo de lectinas vegetais, cujas potencialidades e interferências no processo inflamatório foram estudadas”, explica o coordenador do INCT, Benildo Sousa Cavada. “Em diversas proteínas de leguminosos e de outros produtos naturais brasileiros são encontrados itens para aplicações médicas e outras utilidades”, diz.
Segundo Cavada, a principal missão do INCT é decifrar estruturas de proteínas e formar recursos humanos qualificados na área de cristalografia. “É difícil dimensionar o impacto econômico em ciências básicas. Para ter ideia da importância de resolver estruturas proteicas basta lembrar que, enquanto toda a América Latina tem apenas um laboratório de luz síncrotron – o LNLS –, o Japão tem quase dez”, observa o pesquisador.
Experimento inovador
Para cristalizar uma proteína é necessário produzir um padrão de difração, que só pode ser alcançado através de uma linha de raios X. Em seguida, os dados do cristal são trabalhados virtualmente junto com a sequência de aminoácidos desta proteína, até que o enovelamento – arranjo especial – tridimensional da proteína seja desvendado. “Esse tipo de experimento já é conhecido no mundo e é extremamente importante para a ciência, pois desvendar a estrutura tridimensional de uma proteína é fundamental para entender como ela funciona”, destaca Benildo Sousa Cavada.
Segundo o pesquisador, o início da cristalização de proteínas no Ceará, em 2003, foi considerado amplamente inovador. “Na área de biologia estrutural, produzir cristais de proteínas, difratá-los e resolver suas estruturas em 3D, a partir dos dados obtidos, demanda muita maturidade científica, o que faz com que poucos grupos o façam no Brasil”, ressalta.
Segundo o pesquisador, o início da cristalização de proteínas no Ceará, em 2003, foi considerado amplamente inovador. “Na área de biologia estrutural, produzir cristais de proteínas, difratá-los e resolver suas estruturas em 3D, a partir dos dados obtidos, demanda muita maturidade científica, o que faz com que poucos grupos o façam no Brasil”, ressalta.
